Vědci z Freiburgu zjistili, že molekulární protein Mdm10 může vykonávat různé funkce pro vývoj a udržování mitochondriální struktury vazbou na proteinové stroje. Mitochondrie jsou buněčnou elektrárnou, například produkují energii pro buněčný metabolismus. Tým vedený Prof. Dr. Nikolausem Pfannerem a Dr. Thomasem Beckerem z Institutu biochemie a molekulární biologie Univerzity ve Freiburgu publikoval výsledky spolu s dalšími kolegy v časopise Nature Communications.
Mitochondrie na jedné straně spoléhají na import proteinů z cytosolu, vodné složky buňky, na druhé straně jsou však také závislé na výměně mastných lipidů, základní strukturální složky biologické membrány, s endoplazmatickým retikulem (ER), síť membránových struktur v cytosol. V této výměně hrají klíčovou roli proteinové stroje ve vnější membráně mitochondrií: Komplex TOM je vstupní branou do mitochondrií pro proteiny z cytosolu. Druhý proteinový stroj, komplex SAM, integruje proteiny do vnější membrány. Mitochondrie jsou spojeny s ER molekulárními můstky, což usnadňuje výměnu lipidů a umožňuje vývoj mitochondriální struktury. Jedním z takových mostů je tzv. komplex ERMES. Protein Mdm10, který vyvíjí beta-barrel strukturu, se váže na komplex SAM a je také součástí komplexu ERMES. Vnější membránový protein Tom7 reguluje distribuci Mdm10 mezi proteinovými komplexy. Až dosud se o funkcích Mdm10 na těchto dvou proteinových strojích vědělo jen málo.
Freiburští vědci z Collaborative Research Center 746, „Functional Specificity by Coupling and Modification of Proteins“a Cluster of Excellence BIOSS Center for Biological Signaling Studies prokázali ve spolupráci s výzkumnou skupinou vedenou Prof. Dr. Enrico Schleiff z Frankfurtské univerzity, že vazebná místa pro komplexy SAM a ERMES se nacházejí na různých stranách beta-barelové struktury Mdm10. Doktorand Lars Ellenrieder z Beckerovy skupiny také uspěl v identifikaci konkrétních funkcí Mdm10 v komplexech SAM a ERMES. Protein tvoří mitochondriální membránovou kotvu pro komplex ERMES a je tak nezbytný pro udržení lipidového složení a struktury mitochondrií. Ve spolupráci s výzkumnou skupinou vedenou Prof. Dr. Richardem Wagnerem z Jacobs University Bremen vědci také prokázali, že Mdm10 tvoří kanál a podílí se na importu proteinů do vnější membrány v komplexu SAM.
